La aktiva loko de la enzimo: strukturon, trajtojn. Kiu malkovris la aktiva loko de la enzimo? Kio nomiĝas la aktiva loko de la enzimo?

Ni ĉiuj aŭdis pri enzimoj, sed estas neverŝajne, ke ĉiu el ni plene scias precize kiel ĉi tiuj substancoj estas aranĝitaj, kaj kial ili estas bezonataj. Ĉi tiu artikolo helpos kompreni la strukturon kaj funkciojn de enzimoj (enzimoj) ĝenerale, kaj ilia aktiva centroj aparte.

Historio esploro

En 1833, la franca kemiisto Anselme Payen identigi kaj priskribi la ecojn de la enzimo amilasa.

Kelkajn jarojn poste, Louis Pasteur, studante la konvertiĝo de sukeroj en alkoholo engaĝante gisto, proponis, ke tiu procezo estas pro la kemiaĵoj kiuj konsistigas la gisto.

Fine de la XIX jarcento fiziologo vellosidades Kyune unua stampis la terminon "enzimo".

Germana Eduard Buchner en 1897 identigita kaj priskribita Zimo - enzimo kompleksa kiu katalizas la konvertiĝon de sakarozo en etanolo reago. En naturo Zimo en granda kvanto en la gisto.

Ĝi ne scias kiam kaj kiu malfermis la aktiva loko de la enzimo. Tiu malkovro atribuas la Nobel-premiito kemiisto Edaurdu Buchner, usona biologo James Sumner kaj aliaj konataj sciencistoj, kiuj laboris en la studo de enzimática katalizo.

Ĝeneralaj informoj pri enzimoj

Memoru ke enzimoj - substancoj de proteino naturo, kiu plenumas funkciojn en vivantaj organismoj kataliziloj de kemiaj reagoj. La enzimo havas partojn kiuj ne rekte partoprenis en ĝi, la fluo de la reago provizas aktiva centro de la enzimo.

Jen kelkaj el la ecoj de enzimoj:

1) Efikeco. Malgranda kvanto de katalizilo sufiĉa por akceli la kemia reago de 10 ⁶ fojojn.

2) Specifeco. Unu enzimo ne universala katalizilo de ajna reago en la ĉelo. Por enzimo esprimita specifecon de agado: ĉiu enzimo katalizas nur unu aŭ plurajn similajn reagojn kun substratoj (la reactivo-servo), sed aliaj kemiaj reactivos por la sama naturo, la enzimo povas esti senutila. Interagado kun la taŭga substratoj kaj la plia akcelo de la reago provizas aktiva centro de la enzimo.

3) Klara Aktiveco. La enzimo aktiveco en la ĉelo estas konstante ŝanĝanta de malalta al alta.

4) Koncentriĝo de iuj enzimoj en la ĉelo ne estas konstanta kaj povas varii depende de la eksteraj kondiĉoj. Tiaj enzimoj en biologio nomas inducible.

klasifiko de enzimoj

En lia strukturo, la enzimoj povas esti dividita en simplaj kaj kompleksaj. Simpla konsistas ekskluzive de aminoácido restaĵoj, estas kompleksaj ne-proteino grupo de substancoj. Kompleksaj nomitaj coenzimas.

Por tipo de enzimo katalizas reagoj estas dividita en:

1) oksidoreduktase (katalizi redoksa reagoj).

2) Transferases (transdonita al aparta grupoj de atomoj).

3) Lyases (aligxintaj kemiaj ligoj).

4) lipase (ligo formon en la reagoj pro la energio de ATP).

5) Isomerases (uchuvstvuyut reagoj interkonverton de izomeroj).

6) Hydrolases (katalizi kemiajn reagojn de digesto kun ligoj).

strukturo enzimo

Enzimo - kompleksa tridimensia strukturo, kiu estas formita ĉefe de aminoácidos restaĵoj. Ankaŭ estas protezon grupo - komponanto de ne-proteino naturo, asociita kun la aminoácido restaĵoj.

Enzimoj - ĉefe amasoj proteinojn kiuj povas esti kombinitaj en kompleksaj sistemoj. Kiel aliaj proteinaceous substancoj, enzimoj estas desnaturalizado pliigante la temperaturo aŭ la ekspozicio al iuj kemiaĵoj. Dum desnaturalización varias terciaraj enzimo strukturon kaj tiel la proprietoj de la aktiva centro de la enzimoj. Rezulte, la enzimo aktiveco malgrandiĝas draste.

Katalizita substrato estas kutime multe pli malgranda ol la enzimo mem. La plej facila enzimo konsistas sesdek aminoácido restaĵoj, kaj lia aktiva centro - nur du.

Ekzistas enzimoj kataliza ejo aminoácidos kiu ne reprezentis, kaj organika prosteta grupo, aŭ (pli ofte) neorganika origino - kofaktoro.

La koncepto de la aktiva ejo

Nur malgranda proporcio de la enzimo rekte implikita en kemiaj reakcioj. Tiu parto de la enzimo nomita la aktiva ejo. La aktiva loko de la enzimo - lipido, kelkaj aminoácido restaĵoj aŭ prosteta grupo, kiu ligas al substrato kaj katalizas la reagon. La aminoácido restaĵoj de la aktiva loko povas aparteni al ajna aminoacidoj - polusa, ne polusaj, ŝargita, aromáticas neŝargitaj.

La aktiva enzimo centro (ĉi lipidoj, aminoácidos kaj aliaj substancoj kapablas reagi kun la reactivos) - la plej gravan parton de la enzimo, sen ĉi tiuj substancoj estus senutila.

Tipe, la enzimo molekulo havas nur unu aktiva ejo, devigaj kun unu aŭ pli similaj reactivos. La aminoácido restaĵoj de la aktiva centro formis hidrogeno, hidrofoba aŭ kovalentaj ligoj, formante enzimo-substrato kompleksa.

La strukturo de la aktiva centro

La aktiva loko de enzimoj, simplaj kaj kompleksaj estas poŝo aŭ fendo. Tiu strukturo de la aktiva centro de la enzimo devas konformiĝi geometrie kaj elektrostatike la substrato, ĉar ŝanĝo en la terciara strukturo de la enzimo povas ŝanĝi la aktiva ejo.

Deviga kaj kataliza centro - areoj de la aktiva centro de la enzimo. Evidente, la loko de kuniĝo "ĉekojn" substrato kongruo, kaj estas asociita kun ĝi, kaj la kataliza centro rekte implikita en la reago.

Binding de la aktiva centro de la substrato

Por klarigi kiel la aktiva loko de la enzimo asociita kun aparta reactivo, pluraj teorioj estis proponitaj. La plej populara el ili - Fiŝista teorio, estas la teorio de "prizono". Fisher proponis ke ekzistas enzimo ideale taŭgas por ĉiu substrato en lia fizikaj kaj kemiaj ecoj. Post la formado de ajna modifoj ne okazas enzimo-substrato kompleksa.

Alia Usona erudiciulo - Daniel Koshland - aldonis Fisher supozo de la teorio ke la aktiva loko de la enzimo povas ŝanĝi lia conformación, dum ne persvadas specifa substrato.

La kinetiko de reagoj enzimáticas

Trajtoj enzimática reago studas biokemio privata sektoro - enzimo kinetiko. Tiu aparta scienco studas la reagojn kun malsamaj koncentriĝoj de enzimoj kaj substratoj, la dependeco de la rapido de reago de la temperaturo ene de la ĉelo kaj la proprietoj de la aktiva loko de enzimoj depende de la fizikaj kaj kemiaj parametroj de la duona.

Enzimo kinetiko funkcias konceptoj kiel rapido de reago, aktivigo energio, aktivigo baro, molekula agado, specifa aktiveco kaj aliaj. Konsideru kelkaj el tiuj konceptoj.

Tio estis biologia reago, la reactivos devas kopii iun energion. Tiu energio estas nomita la aktivigo energio.

La aldono de la enzimo al la reactivos por redukti la aktivigo energio. Iuj substancoj reagas sur sen la partopreno de enzimoj, ĉar la energio de aktivigo estas tro alta. La reago ekvilibro ne ŝanĝas kun la aldono de la enzimo.

La rapido de reago - la kvanto de reakcio produkto aperis aŭ malaperis en la unua tempo.

Dependeco de la reago rapido sur substrato koncentriĝo sendimensia fizika kvanto karakterizas - Michaelis konstanto.

Molekula Aktiveco - la nombro de substrato molekuloj kiuj konvertis al unu molekulo de enzimo por unua tempo.