La funkcio de enzimoj. La rolo de enzimoj en la korpo

Enzimoj - globular proteinojn, kiuj helpas pasi ĉiuj ĉelaj procezoj. Kiel ĉiuj kataliziloj, ili ne povas turni reen la respondon, kaj estas uzataj por akceli ĝin.

Localisation de enzimoj en la ĉelo

En la ĉelo, la individuaj enzimoj estas kutime enhavis kaj funkciigi en strikte difinitaj orgánulos. Localisation de enzimoj estas rekte rilatigita kun la funkcio kiu kutime elfaras la ĉelo ejo.

Preskaŭ ĉiuj el la enzimoj de glikolizo estas lokitaj en la citoplasmo. Enzimoj Krebs ciklo - en la mitokondria matrico. La aktiva substancoj enhavis en la lisosomas hidrolizo.

Iuj ŝtofoj kaj organoj de animaloj kaj plantoj estas ne nur sur aro de enzimoj, sed ankaŭ pro ilia agado. Tiu trajto ŝtofoj uzitaj clínicamente en la diagnozo de certaj malsanoj.

Estas ankaŭ aĝo-specifa funkciojn en la aktiveco kaj aro de enzimoj en la histoj. Ili estas plej klare videbla en la periodo de embria evoluo kiam histo diferencialado.

Nomenclatura de enzimoj

Ekzistas pluraj sistemoj de titoloj, ĉiu el kiuj enkalkulas la propraĵoj de la enzimo en diversaj gradoj.

• Bagatela. La nomoj de la substancoj estas donitaj al hazardaj karakteroj. Ekzemple, Pepsino (pepsis - "digesto", Gr.) Kaj Tripsino (tripsis - "diluas" la greka.)
• Racia. La nomo de la enzimo estas kunmetita de la substrato kaj la fino de "-ase". Ekzemple, amilasa akcelas la hidrolizo de amelo (amylo - "amelo", greka.).
• Moskvo. Ĝi estis adoptita en 1961 por la Internacia Komisiono sur Nomenclatura de enzimoj ĉe la V Internacia biokemio Kongreso. Titolo substanco konsistas el substrato kaj la reago, kiu estas katalizita (akcelita) de la enzimo. Se la funkcio de enzimoj estas kopii grupo de atomoj de unu molekulo (substrato) al alia (la akceptanto), katalizilo inkludas la nomon kaj la kemia nomo de la akceptanto. Ekzemple, en la grupo amino transigo reago de alanina al 2-oksiglutarovuyu acida partoprenas enzimo alanina: 2-oksoglutarataminotransferaza. La nomo reflektas:
• substrato - alanina;
• akceptanto - 2-oxoglutaric acido;
• amino tolerataj en la reago.

Internacia Komisiono kompilis liston de ĉiuj konataj enzimoj, kiu estas konstante ĝisdatigita. Ĉi tio estas pro la malkovro de novaj substancoj.

klasifiko de enzimoj

Share enzimoj en grupoj en du manieroj. La unua proponas du klasoj de substancoj:

• simpla - kunmetita nur de proteino;
• kompleksa - enhavas proteinon parto (apoenzyme) kaj ne-proteino nomita coenzima.

Vitaminoj povas esti inkludita en la ne-proteino parton de la enzimo kompleksa. Interagado kun aliaj substancoj okazas tra la aktiva ejo. Tuta enzimo molekulo ne partoprenas en la procezo.

Propraĵoj de enzimoj, kaj ankaŭ aliajn proteinojn, estas determinitaj de lia strukturo. Depende de la kataliziloj estas nur akceli ilian reagon.

La dua klasifiko metodo dividas Fakte, kion funkcio estas farita fare enzimoj. La rezulto estas ses klasoj:

• oksidoreduktase;
• transferasa;
• hydrolase;
• isomerase;
• lyase;
• ligase.

Tiu konvencia grupon, ili diferencas ne nur en la tipoj de reagoj kiuj reguligas enzimoj formis parton en ili. Ni substancoj de malsamaj grupoj de la strukturo estas malsama. Kaj la funkcio de enzimoj en la ĉelo, do ne povas esti la sama.

Oksidoreduktases - redoksa

La ĉefa funkcio de la unua grupo de enzimoj - akcelo de oxidación-redukto reagoj. Karakteriza trajto: la kapablon formi ĉenon de oksidativa enzimoj, en kiu la transigo de elektronoj aŭ hidrogeno atomoj de la unua substrato por la fina akceptanto. Ĉi tiuj komponaĵoj estas apartigitaj laŭ la principo de operacio aŭ laboro en la reago.

1. Aerobia dehidrogenazo (oksidase) akceli transigo de elektronoj aŭ protonoj rekte kun la atomoj de oksigeno. Anaeróbica ankaŭ plenumi la saman agon, sed en la reagoj kiuj okazas sen transigo de elektronoj aŭ hidrogeno atomoj sur oksigeno atomoj.
2. Ĉefa dehidrogenazo katalizita proceso retiro hidrogeno atomoj de oxidizable substancoj (la primara substrato). Duaranga - akceli la forigo de hidrogeno atomoj de duaranga substrato estis preparita uzante primara dehidrogenazo.

Alia trajto: esti du-komponanto katalizilo kun tre limigita aro de coenzima (aktiva grupo), ili povas akceli la aro de diversaj oxidación-redukto reagoj. Tio estas atingita per granda nombro da variantoj: la sama coenzima povas aliĝas al malsamaj apofermentami. En ĉiu kazo, precipe oksidoreduktase kun propra ecoj.

Ekzistas alia trajto de ĉi tiu grupo de enzimoj, kiuj ne povas ne mencii - ili akceli kemian procezoj asociitaj kun la ĵeto de energio. Tiaj reagoj estas nomataj exotérmica.

Transferasa - portantoj

Ĉi tiuj enzimoj funkcias kiel akcelo transigo reagoj molekula restaĵoj kaj funkciaj grupoj. Ekzemple, phosphofructokinase.

Asigni ok grupoj de kataliziloj, surbaze de la tolerebla grupo. Konsideru nur kelkajn el ili.

1. Phosphotransferase - helpi translokigi restaĵoj de acida fosfórico. Ili estas dividitaj en subklasoj laŭ la destino (alkoholo, acida carboxílico, ktp).
2. Aminotransferase - akceli la reagon de aminoácidos transamination.
3. Glycosyl - transdonita glycosyl restaĵoj de la molekuloj por molekuloj de fosfórico esteroj de mono- kaj polisakaridojn. Provizi malkomponaĵo reagoj kaj sintezo de oligo- aŭ polisakaridojn en plantoj kaj bestoj organismoj. Ekzemple, ili partoprenas en la reago de sakarozo kolapso.
4. Acyltransferase transdonita restaĵoj de acidaj carboxílicos al aminoj, alkoholoj kaj aminoácidos. Acyl-coenzima-A estas versátil fonto de acyl grupoj. Ĝi povas esti konsiderata kiel aktiva grupo de acyltransferases. Plej ofte tolerataj acyl acetacido.

Hydrolase - digestita kun la partopreno de akvo

En ĉi tiu grupo de enzimoj funkcii kiel kataliziloj por la fendiĝon reagoj (sintezo malpli) organika substanco en kiu akvo estas implikitaj. Substancoj en ĉi tiu grupo estas konservitaj en kaĝoj kaj en la digestiva suko. kataliziloj molekulo en la tracto gastrointestinal konsistas el ununura komponanto.

Loko de lokaligo de ĉi tiuj enzimoj estas lisosomas. Ili elfaras protektaj funkcioj de enzimoj en la ĉelo; algluigxu fremdaj substancoj kiuj pasis tra la membrano. Ili ankaŭ konsumas tiuj substancoj kiuj estas ne pli longa necesa ĉelo, por kiu la lisosomas estis dublitaj sanitareco.

Alia de ilia "kromnomo" - la ĉela memmortigo, pro tio ke estas la ĉefa ilo por ĉela autolysis. Se estis infekto, inflamatoria procezo komencis, la membrano iĝas trapenetrebla kaj lysosomal hydrolase eksteren en la citoplasmo, detruante ĉiu al lia paŝo kaj detruante la ĉelo.

Dividita de pluraj tipoj de kataliziloj de tiu grupo:

• esterase - respondeca de la hidrolizo de esteroj de alkoholoj;
• Glycosidase - akceli hidrolizo de glycosides, depende de kiu ili agas izomero, izolita de α- aŭ β-glycosidase;
• peptide hydrolase - respondeca de la hidrolizo de ligoj peptídicos en proteinoj, kaj sub certaj kondiĉoj kaj por ilia sintezo, sed ĉi tiu metodo ne estas uzata en la sintezo de proteinoj en vivantaj ĉeloj;
• amidase - respondeca de la hidrolizo de amidoj, ekzemple, urease katalizas la descomposición de ureo en amoniako kaj akvo.

Isomerase - molekulo konvertiĝo

Ĉi tiuj substancoj akceli ŝanĝojn ene de unu molekulo. Ili eble strukturan aŭ geometriaj. Tio povas okazi en malsamaj manieroj:

• transigo de hidrogeno atomoj;
• moviĝas fosfato grupo;
• ŝanĝo de loko de atoma agrupaciones en spaco;
• la movado de la duobla ligo.

La isomerización eble rivelos al organikaj acidoj, karbonhidratoj aŭ aminoácidos. Isomerase povas konverti aldehidoj kaj cetonas, inverse, la cis formularo rekonstruis en trans formo kaj reen. Por pli bone kompreni kion funkcio estas farita per la enzimoj de ĉi tiu grupo, vi devas scii la diferencojn izomeroj.

Lyase larmo ligo

Ĉi tiuj enzimoj akcelas ne-hidrolíticas malkomponaĵo de organikaj kombinaĵoj rilatoj:

• karbono-karbono;
• fosforo-oksigeno;
• karbono-sulfuro;
• karbono-nitrogeno;
• karbono-oksigeno.

En ĉi tiu kazo inkludas tiajn simplajn produktojn kiel ekzemple karbona dioksido, akvo, amoniako, kaj fermita duoblaj ligoj. Malmultaj el tiuj reagoj povas iri en la kontraŭa direkto, responda al la enzimoj sub taŭgaj kondiĉoj por ĉi tiu procezo ne nur katalizi la disrompo, sed sintezo.

Klasifiko lyase okazas rilaton tipo, ili rompos. Ili estas kompleksaj enzimoj.

ligase crosslinked

La ĉefa funkcio de la enzimoj de ĉi tiu grupo - la aceleración de la sintezo reagoj. Iliaj propreco - kreado konjugacion kun disrompiĝo de substancoj kiuj kapablas doni energion por biosintética procezo. Estas ses dividoj formitaj de konekto tipo. Kvin el ili estas identa subgrupoj lyases, kaj la sesa estas respondeca por establado komunikado "nitrogeno-metalo".

Iuj ligases estas implikitaj en precipe gravaj ĉelo procezoj. Ekzemple, DNA ligase implikita en la replicación de acida desoxirribonucleico. Ŝi kudras noĉitan, kreante novaj phosphodiester katenoj. Estis ŝi kiu aliĝas Okazaki fragmentoj.

Tiu sama enzimo estas vaste uzita en genetika inĝenierio. Ĝi permesas al sciencistoj crosslink la DNA molekulo el la necesajn pecojn el ili, kreante sola ĉeno de acida desoxirribonucleico. Ili povas meti informojn, tiel kreante fabriko por la produktado de esencaj proteinoj. Ekzemple, eblas kudri pecon de DNA de bakterio respondeca de la insulino sintezo. Kaj la ĉelo elsendos siajn proprajn proteinojn, ŝi samtempe ni faru kaj mineraloj necesaj por medicinaj celoj. Ĝi restas nur purigi kaj ĝi helpos multajn malsanulojn.

La grandega rolo de enzimoj en la korpo

Ili povas pliigi la rapidon de reago pli ol dek fojojn. Ĝi estas esenca por normala ĉelo aktiveco. Al enzimoj partoprenas en ĉiu reago. Sekve, la funkcio de enzimoj en la korpo diversaj kiel ĉiuj okazantaj procezoj. Al interrompo de tiuj kataliziloj kondukas al severaj konsekvencoj.

Enzimoj estas vaste uzata en la manĝo, malpeza industrio, medicino: uzata por la fabrikado de fromaĝoj, kolbasoj, enlatados nutraĵoj, estas inkluzivita en detergento pulvoroj. Ili estas ankaŭ uzataj en la fabrikado de fotografaj materialoj.