La niveloj de struktura organizo de la proteino molekuloj aŭ proteino strukturo

La strukturo de la proteino molekuloj studita dum pli ol 200 jaroj. Ŝi estas konata pro multaj proteinoj. Kelkaj el ili estis sintezita (ekz, insulino, RNase). La baza struktura kaj funkcia unuo de proteino molekuloj de aminoácidos. Plue la carboxilo kaj amino grupoj kaj proteinoj enhavas aliaj funkciaj grupoj, kiu determinos liajn proprietojn. Tiaj grupoj inkludas metita en la flanka branchings proteino molekulo: carboxy grupo de acida aspártico aŭ glutámico acido, amino grupo de lizino aŭ hydroxylysine, guanidine grupo de arginina, la imidazol grupo de histidino, la hidroksila grupo de serina kaj Treonino, la karbolo grupo de tirozino, la sulfhydryl grupo de cisteína, disulfuro grupo de cistina, thioether grupo de metionino, fenilalanino benzelnoe kernon, alifáticos ĉenoj de aliaj aminoácidos.

Ekzistas kvar niveloj de struktura organizo de la proteino molekuloj.

La ĉefa strukturo de la proteino. Aminoácidos en proteino molekulo estas firme kunligitaj per ligoj peptídicos, formante tiel la primara strukturo. Dependas de la kvalita komponado de la aminoácidos, ilia nombro kaj la sinsekvo inter la komponaĵoj. La ĉefa strukturo de la proteino plej ofte difinita per Sanger. La testo proteino estas traktita kun solvo ditroftorbenzola (DNP), tiel formante dinitrophenyl-proteino (proteino-DNP). Sinsekve DNP-hidrolizar proteino formis restaĵo proteino molekulo kaj DNP-aminoácidos. DNP-aminoácidos estas reakirita de tiu miksaĵo kaj mezureblaj hidrolizo. La produktoj de hidrolizo estas aminoácido kaj dinitrobenzene. La cetero de la proteino molekuloj reagas kun la nova partoj de DNP dum la tuta molekulo ne rompas malsupren en aminoácidos. Bazita sur la kvanta studo de aminoácidos konsistigas la primara strukturo de la individua cirkviton proteino. Konata primara strukturo de proteinoj insulino, mioglobina, hemoglobino, glucagón kaj multaj aliaj).

Per la metodo de Edman proteino estas traktita kun fenilo isothiocyanate. Foje uzanta proteolítica enzimoj - Tripsino, Pepsino, chymotrypsin, peptidasa, ktp

La malĉefa strukturo de la proteino. Usona sciencistoj, uzante Radioterapio analizo, trovis ke la proteino polipéptido ĉenoj ofte ekzistas en la formo de alfa-helicoj kaj foje beta strukturoj.

Alfa-helico estas komparita kun ŝtuparo de heliko, kiu plenumas la funkcion de la gradoj de aminoácido restaĵoj. En molekuloj fibrillar proteinojn (silko fibroin) ĉeno polipeptídica estas preskaŭ plene streĉita (beta-strukturo) kaj aranĝita en la formo de sferoj, stabiligitaj de ligoj de hidrogeno.

Alfa-helico povas formi spontanee en la sinteza polipéptidos (dederon, nylon), kiu havas molekula pezo de inter 10 kaj 20 mil. Jes. En iuj partoj de la molekulo proteinojn (insulino, hemoglobino, RNAse) rompas la alfa helicoidal agordo de la peptide ĉeno, kaj formiĝas helika strukturo de alia tipo.

La terciara strukturo de la proteino. Spiralo porciojn de la ĉeno polipeptídica de la proteino molekuloj estas en malsamaj rilatoj kiuj determinas terciaraj (tridimensia) strukturo, formo kaj formo de la volumeno de la proteino molekuloj. Oni kredas ke la strukturo terciaria de la aŭtomata kaj okazas pro interago kun aminoácido restaĵoj de la solida molekuloj. Tiel hidrofoba radikaluloj "tirita" en la proteino molekulo, formante sian sekan zonon kaj hidrofílica grupoj estas orientitaj al la solida, kiu kondukas al la formado de energie favoraj confirmaciones molekulo. Ĉi tiu procezo estas akompanita per la formado de intramolecular katenoj. La terciara strukturo de la proteino molekuloj transskribita por RNAse, hemoglobino, lisozima de kokido ovojn.

La cuaternario strukturo de la proteino. Ĉi tiu tipo de strukturo de la proteino molekuloj okazas rezulte de asocio de pluraj subunidades integritaj en sola molekulo. Ĉiu subunidad havas primaria, malĉefa kaj terciaraj strukturo.