FormadoScienco

La regulado de la aktiveco de enzimoj kaj iliaj manieroj

Kiel unuo de viva materio, kiu funkcias kiel aro de malfermaj biologiaj sistemoj, la ĉelo estas konstante komuniki kun la ekstera medio substanco kaj energio. Subteni homeostasis en ĝi estas grupo de speciala substancoj de proteino naturo - enzimoj. Strukturo, funkcio kaj reguligo de aktiveco de la enzimoj studis speciala branĉo biokemio, enzimologio vokis. En ĉi tiu artikolo, uzante konkretaj ekzemploj, ni konsideros diversajn mekanismojn kaj metodoj de reguligi la aktivecon de enzimoj propra al pli altaj mamuloj kaj homoj.

La kondiĉoj necesaj por optimuma enzimo aktiveco

Biologie aktivaj agentoj kiuj selekteme influas ambaŭ la asimilación reago kaj fendiĝon elmontri liajn kataliza proprietoj en la ĉeloj sub certaj kondiĉoj. Ekzemple, estas grave scii en kio parto de la ĉelo okazas kemia procezo, kiu implikas enzimojn. Pro compartimentación (la divido de la citoplasmo al la lokoj) antagonisma reagoj okazas en ĝiaj diversaj partoj kaj orgánulos.

Tiel, proteino sintezo efektivigas en la ribosomas kaj ilia rompo - en hyaloplasm. Ĉela aktiveco reguligo de enzimoj kiuj katalizi biokemiaj reakcioj malon, ne nur provizas la optimuma fluo indico de metabolo, sed ankaŭ malhelpas la formado de energio senutile metabolan vojon.

multienzyme kompleksa

Struktura kaj funkcia organizo de la enzimoj, enzimática formoj unuo ĉeloj. La plimulto de la kemiaj reagoj kiu okazas en ĝi estas interrilatigitaj. Se en multistage kemia procezo produkto de la unua reago estas reakcianto por plua, en ĉi tiu kazo, la spaca aranĝo de enzimoj en la ĉelo estas esprimita aparte forte.

Ĝi devas memori ke la enzimoj estas nature simpla aŭ kompleksa proteinojn. Kaj ilia sentemo al ĉela substratoj pro ĉefe al ŝanĝo en lia propra spaca agordo de terciario aŭ cuaternario strukturo de la péptido. Enzimoj kaj reagi al ŝanĝoj ne nur en ĉela parametroj kiel ekzemple kemia komponaĵo hyaloplasm, koncentriĝo de reactivos kaj reago produktoj, la temperaturo, sed ankaŭ al ŝanĝoj en la apuda ĉeloj aŭ en la eksterĉela fluido.

Kial ĉelo dividita en kupeojn

Racia kaj logika wildlife aparato simple mirinda. Ĉi plene validas por la vivo demonstracioj trajto de la ĉelo. Por sciencisto kemiisto sufiĉe certe ke multidireccional enzimática kemiaj reagoj, ekzemple la sintezo de glikolizo kaj glukozo ne povas daŭrigi en la sama tubo. Kiel do la malo okazas en la reago hyaloplasm sola ĉelo, kiu estas la substrato por ilia konduto? Ĝi rezultas ke la ĉela enhavo - la citosol, - kie la antagonisma kemiaj procezoj efektivigas space apartigitaj kaj izolitaj formoj loci - kupeoj. Pro ilia metabola reagoj de pli altaj mamuloj kaj homoj estas reguligitaj speciale precize, kaj metabola produktoj estas transformita en formo, facile penetras tra la muroj de ĉelo ejoj. Tuj poste, ili restarigi lian originalan strukturon. Krom la citosol, la enzimoj enhavas orgánulos: ribosomas, mitocondrias, kerno, lisosomas.

La rolo de enzimoj en la energidona metabolo

Konsideru la oksidativa descarboxilación de piruvato. Reguligo de kataliza aktiveco de enzimoj estis bone studis enzimologio. Tiu biokemio procezo okazas en la mitocondrias - dvumembrannyh orgánulos de ĉeloj eucariotas - kaj intera procezo inter la anoxic forkiĝanta glukozo kaj la Krebs ciklo. Piruvato dehidrogenazo komplekso - PDH - enhavas tri enzimo. En pli altaj mamuloj kaj homoj redukti lian okazas kun kreskanta koncentriĝo de acetil-CoA kaj NATH, tio en la kazo de alternativaj edukaj ŝancoj molekuloj de acetil-CoA. Se la ĉelo bezonas pli porcioj de energio kaj bezonas novajn akceptanto molekuloj por amplifado reagoj tricarboxylic acida ciklo, la enzimoj estas aktivigitaj.

Kio estas allosteric inhibición

Regulado de la aktiveco de enzimoj povas esti efektivigita kun specialaj substancoj - kataliza inhibidores. Ili povas esti kovalente ligita al specifa loci enzimo, preterirante lia aktiva ejo. Tio kondukas al spaca deformación de la katalizilo strukturo kaj aŭtomate sekvigas redukton en lia enzimática ecoj. Alivorte, ekzistas allosteric reguligo de enzimo aktiveco. Ni ankaŭ aldonos ke tiu formo de kataliza agado imanenta oligomérica enzimoj, tio estas: tiuj, kies molekuloj konsistas el du aŭ pli polimeraj proteino subunidades. PDH-kompleksa diskutis en la antaŭa titolo estas nur enhavas tri oligomérica enzimo: piruvato dehidrogenazo, oni dehidrogenazo kaj degidrolipoil gidrolipoil transatsetilazu.

reguliga enzimoj

Esploro En enzimologio establita fakto ke la indico de kemiaj reakcioj dependas ambaŭ sur la koncentriĝo kaj aktiveco de la katalizilo. Plej ofte, la ĉefaj metabolan vojon enhavas enzimojn kiuj reguligas la rapidon de reago en ĉiuj ĝiaj lokoj.

Ili estas nomataj reguliga kaj kutime influas la komencan reagon de la kompleksa, kaj povas partopreni en la plej multaj el malrapidaj kemiaj procezoj en neinversigebla reago, aŭ aliĝi al la reakciantoj en branĉo punktoj en metabola procezo.

Kiom estas la peptide interago

Unu metodo por kiu la reguligo de enzimo aktiveco okazas en ĉelo estas proteino-proteino interago. Kio estas? Reguligaj proteinoj estas kunfanditaj al la enzimo molekulo, per sia aktivigo. Ekzemple, la adenylate ciclasa enzimo lokita sur la interna surfaco de la ĉela membrano kaj povas interagi kun tia strukturoj kiel hormono ricevilo kaj la péptido emas inter ĝi kaj la enzimo. Ekde la rezultanta kombinaĵo hormono ricevilo ŝanĝas lian proteinon interaj spaca konfirmo, tiu metodo de pliboniganta la kataliza propraĵoj de adenylate ciclasa en biokemio estas nomita "aktivigo pro surtroniĝo reguligajn proteinojn."

Protomers kaj ilia rolo en biokemio

Tiu grupo de substancoj, alie nomita proteino quinasas, akceli la transigo de la anjono PO 4 3- gidroksogrupp aminoácido aparteno al peptide macromolécula. Regulado de la aktiveco de enzimoj protomers estos konsiderita de ni kiel ekzemplon de proteino kinase A. Ĝi molekulo - tetramer estas kunmetita de du katalizaj kaj du reguligajn subunidades kaj peptide ne funkcias kiel la katalizilo dum la reguliga regiono por protomer ligita al kvar cAMP molekulo. Tiu kaŭzas transformo de la spaca strukturo de reguliga proteinojn, kiu kondukas al la ĵeto de du kataliza aktivigita proteino partikloj, tio estas: disociación protomers. Se aparta de la reguliga subunidades de cAMP molekulo, proteino kinase neaktiva kompleksa denove restarigitaj al tetramer, kiel okazas Asocio kataliza kaj reguliga peptide partikloj. Tiel, la vojo la reguligo de enzimo aktiveco diskutita supre provizas iliajn reigebla naturo.

Kemia reguligo de enzimo aktiveco

Biokemio kaj studis tiujn mekanismojn de regulado de enzimo aktiveco, fosforilación, dephosphorylation. La mekanismo de regulado de enzimo aktiveco en ĉi tiu kazo havas la sekvan formon: aminoácido restaĵoj de la enzimo kiu enhavas OH -, ŝanĝi kemia modifo pro la ekspozicio al fosfoproteinfosfataz. En ĉi tiu kazo, korekto cedema al la aktiva loko de la enzimo, kie la enzimoj ial oni aktivigi ilin kaj por aliaj - inhibiciaj. fosfoproteinfosfataz kataliza ecoj mem estas reguligitaj de hormonojn laŭvice. Ekzemple, besto amelo - glucógeno - kaj graso en inter manĝoj estas rompitaj malsupren en la tracto gastrointestinal, aŭ pli precize, en la duodeno sub la influo de glucagón - pankreata enzimo.

Tiu procezo estas plibonigita de fosforilación de trofaj gastrointestinales enzimoj. En la aktiva periodo de digesto kiam nutraĵoj eniras de la stomako al la duodeno, glucagón sintezo estas plibonigita. Insulino - unu pankreata enzimo produktita de la alfa ĉeloj de la insuletoj de Langerhans, - interagas kun la ricevilo, inkluzive fosforilación de la sama mekanismo de la enzimoj digestivas.

parta proteolysis

Kiel vi povas vidi, niveloj de regulado de enzimo aktiveco en la ĉelo variis. Por enzimoj kiuj estas ekster la citosol aŭ orgánulos (en sanga plasmo aŭ en la gastrintesto), la metodo de aktivigo estas la procezo de hidrolizo de ligoj peptídicos CO-NH. Ĝi estas bezonata, ĉar tiaj enzimoj estas sintezitaj en senaga formo. Molekulo fendis per la enzimo peptide parto kaj la cetero estas subjekto al modifo de la strukturo de la aktiva ejo. Ĉi tio kondukas al tio, ke la enzimo "inkluzivas funkciantan kondiĉo", tio estas, estas kapabla de influi la kurson de la kemia procezo. Ekzemple, la neaktiva enzimo pankreata trypsinogen ne aligxos proteinojn manĝaĵo eniri la duodeno. Ĝi okazas sub la ago de enteropeptidase proteolysis. Poste ke la enzimo estas aktivigita kaj nun nomiĝas Tripsino. Parta proteolysis - la procezo estas reversible. Ili loĝas en kazoj kiel la aktivigo de enzimoj kiuj rompi polipéptidos en sango coagulación.

Rolo de koncentriĝo de la startanta materialoj en la ĉelo metabolo

Regulado de la aktiveco de la enzimo substrato havebleco videblas parte kontakton subtitolo "multienzyme kompleksa." La indico de kataliza reagoj okazis en pluraj stadioj, estas tre dependa de la kvanto de molekuloj de la startanta materialoj estas en hyaloplasm ĉeloj aŭ orgánulos. Ĉi tio estas pro la fakto, ke la rapido de la metabola procezo estas rekte proporcia al la koncentriĝo de la komenca materialo. La pli grandaj reactivo molekuloj situas en la citoplasmo, la pli alta la rapideco de ĉiuj postaj kemiaj reagoj.

allosteric reguligo

Enzimoj kies aktiveco estas kontrolita ne nur de la koncentriĝo de la startanta materialoj, reactivos, sed ankaŭ la efectoras substancoj, karakterizita de la tiel nomata allosteric reguligo. La plej multaj el tiuj enzimoj estas prezentitaj kun interaj produktoj de metabolo en la ĉelo. Pro la efectores kaj implementado la reguligo de enzimo aktiveco. Biokemio pruvis ke ĉi tiuj komponaĵoj, nomita allosteric enzimoj estas tre grava por la metabolo de la ĉeloj, kiel ili havas ekstreme altan sentemon al ŝanĝoj en lia homeostasis. Se la enzimo detenas la kemia reago, te ĝi reduktas lian rapidon - ĝi nomiĝas negativa efectoras (inhibitoro). En la kontraŭa kazo, kiam estas pliigo en la rapido de reago, ĝi venas al la aktiviganto - pozitivan efectoras. Plejofte la startanta materialoj, tio estas: la reactivos eniri en kemia interago roli activadores. Kompreneble, la produktoj formitaj de multistage reagoj konduti kiel inhibidores. Tiu tipo de regulado konstruita sur la rilato de koncentriĝo de reactivos kaj produktoj, nomitaj heterótrofos.

Similar articles

 

 

 

 

Trending Now

 

 

 

 

Newest

Copyright © 2018 eo.atomiyme.com. Theme powered by WordPress.