Proteino: strukturo kaj funkcio. ecoj de proteinoj

Kiel estas konata, proteinoj - la bazo de la origino de la vivo sur nia planedo. Laŭ la teorio de Oparin-Haldane estis coacervate guto, kiu konsistas de molekuloj de péptidos, ĝi fariĝis la bazo de deveno vivanto. Tiu estas dubo pro la analizo de la interna strukturo de ajna membro de la biomaso montras ke tiuj substancoj havas ĉion: plantoj, bestoj, mikroorganismoj, fungoj, virusoj. Ili estas tre diversaj en naturo kaj macromoleculares.

La nomoj de tiuj kvar strukturoj, ili estas sinónimo:

• proteinojn;
• proteinojn;
• polipéptidos;
• péptidos.

proteino molekuloj

Ilia nombro estas vere nekalkulebla. En ĉi tiu kazo, ĉiu de la proteino molekuloj povas esti dividita en du ĉefaj grupoj:

• Simpla - konsistas nur el sekvencoj de aminoácidos kunigitaj de ligoj peptídicos;
• kompleksa - Strukturo kaj strukturo de proteino estas karakterizitaj de la aldona protolytic (prosteta) grupoj, ankaŭ nomitaj cofactores.

En ĉi tiu kazo, la kompleksaj molekuloj ankaŭ havas proprajn klasifiko.

Gradación kompleksa péptidos

1. Glicoproteínas - estas proksime asociita proteino kaj carbohidrato komponaĵoj. La strukturo de la molekulo teksitaj protezon grupoj mucopolysaccharides.
2. Lipoproteínas - kompleksa kombinaĵo de proteino kaj lipidoj.
3. Metalloproteins - kiel prosteta grupo estas la metalaj jonoj (fero, mangano, kupro, kaj aliaj).
4. Nucleoproteínas - rimarkojn proteino kaj acidaj nucleicos (ADN, ARN).
5. Fosfoproteidy - conformación de la proteino kaj restaĵo de acida fosfórico.
6. Chromoproteids - tre simila al metalloproteins, sed elemento kiu estas parto de la prosteta grupo estas kolora kompleksa (ruĝa - hemoglobino, verda - klorofilo kaj tiel plu).

Ĉiu grupo diskutis la strukturo kaj trajtoj de proteinoj estas malsamaj. La funkcioj kiujn ili faras, kaj estos varii dependanta sur la tipo de molekulo.

La kemia strukturo de proteinoj

El tiu vidpunkto proteinojn - longa, masiva ĉeno de aminoácidos restaĵoj interligita specifaj ligoj nomita péptido. De la flanko strukturoj acidoj foriru branĉo - radikaluloj. Tiu strukturo de la molekulo estis malkovrita fare de E. Fischer komence de la XXI jarcento.

Poste, proteinojn, strukturo kaj funkcio de proteinoj estis studitaj en pli detalo. Evidentiĝis ke la aminoácidos konstituante la péptido strukturo, tuta de 20, sed ili ne povas tiel esti kombinita en diversaj manieroj. Pro tio la diverseco de polipéptido strukturoj. Krome, en la procezo de la vivo kaj la plenumado de siaj funkcioj proteinojn kapablas sperti serion de kemiaj transformoj. Rezulte, ili ŝanĝas la strukturo, kaj estas tute nova tipo de rilato.

Rompi la ligo peptídico, kio estas, interrompi proteino strukturo de ĉenoj devas esti elektita tre striktaj kondiĉoj (altaj temperaturoj, acida aŭ alkala katalizilo). Ĉi tio debeto al la alta forto de la kovalentaj ligoj en la molekulo, nome, en la peptide grupo.

Detección de la proteino strukturo en la laboratorio estas efektivigita uzante la biuret reago - efikon al polipéptido freŝe precipitado hidroksido, kupro (II). La kompleksa de la péptido grupo kaj kupro jonoj provizas brilan viola koloro.

Estas kvar bazaj strukturaj organizo, ĉiu el kiuj havas siajn proprajn karakterizaĵojn de la strukturo de la proteinoj.

Niveloj de organizo: la primara strukturo

Kiel ĝi menciis antaŭe, la peptide - vico de aminoácido restaĵoj kun inkludoj, kun-enzimoj, aŭ sen ili. Do nomas tiun la ĉefa strukturo de la molekulo, kiu estas natura, kompreneble, estas la vera aminoácidos kunigitaj de ligoj peptídicos, kaj nenio alia. Tio estas, la polipéptido lineara strukturo. En ĉi tiu aparta strukturo de la proteinoj de tiu speco - en tiu ĉi kombino de acidoj estas kerna por plenumi funkciojn de la proteino molekuloj. Danke al ĉi tiuj funkcioj eblas ne nur identigi peptide sed ankaŭ antaŭdiri la proprietojn kaj la rolon de tute nova, ankoraŭ netrovita. Ekzemploj de péptidos havi naturan primara strukturo, - insulino, Pepsino, chymotrypsin, kaj aliaj.

duaranga conformación

Strukturo kaj proprietoj de proteinoj en kategorio varii iom. Tia strukturo povas formi komence de la naturo aŭ kiam submetita al primara hidrolizo rigida, temperaturo aŭ aliaj kondiĉoj.

Ĉi conformación havas tri variojn:

1. Glata, regula, stereoregular bobenoj konstruitaj el la aminoácido restaĵoj kiuj estas torditaj ĉirkaŭ la kerna konekto akso. Nur tenis kune per hidrogeno okazantaj inter oksigeno grupo de unu peptide kaj la alia hidrogeno. En tio la strukturo estas ĝusta pro la fakto ke la turnoj egale ripetita ĉiu 4 nivelo. Tia strukturo eblas ambaŭ maldekstramana kaj pravozakruchennoy. Sed en plej konata proteinojn dextrorotatory izomero superregas. Tia conformación estas nomita alfa-strukturoj.
2. La komponado kaj strukturo de la sekva tipo proteino diferencas de la antaŭa en kiuj la hidrogeno ne estas formita inter la staranta apud la alia sur unu flanko de la cetero de la molekulo kaj inter substance forigitaj, kiuj je sufiĉe granda distanco. Pro tio, la tuta strukturo fariĝas pli monteta, malsimpla serpento polipéptido ĉenoj. Ekzistas unu trajto kiu devus esti proteino. La strukturo de la aminoácidos de la branĉoj devas esti tiel mallonga kiel tiu de glicina aŭ alanina, ekzemple. Tiu tipo de duaranga conformación estas nomita beta-folioj por ilia kapablo Interkunigxis se la formado de la totala strukturo.
3. Apartenanta al la tria tipo proteino strukturon kiel la biologio signifas kompleksa raznorazbrosannye, neordigitaj fragmentoj havante stereoregularity kaj kapabla modifi la strukturon sub la influo de eksteraj kondiĉoj.

Ekzemploj de proteinoj havanta malĉefa strukturo nature, ne malkaŝis.

eduko terciaria

Tio estas sufiĉe kompleksa conformación, havanta la nomon "globulo". Kio estas proteino? La strukturo de ĝi estas bazita sur la malĉefa strukturo, sed aldonis novajn tipojn de interagoj inter la atomoj de grupoj, kaj la tuta molekulo faldaĵoj kiel, gvidis tiel, la fakto ke la hidrofílica grupoj estis direktitaj en globuloj kaj hidrofoba - eksteren.

Tio klarigas la postenon de la proteino molekuloj en akvo koloida solvoj. Kiuj estas la tipoj de interagoj tie?

1. Hidrogeno - restas senŝanĝaj inter la samaj partoj kiel en la malĉefa strukturo.
2. La hidrofobaj (hidrofílica) interago - ekesti kiam solvita en akvo polipéptido.
3. Ionic altiro - raznozaryazhennymi formis inter aminoacido restaĵoj (radikala) grupoj.
4. Kovalentaj interagoj - povas formi inter la specifaj acida ejoj - cisteína molekuloj, aŭ pli ĝuste, la vostojn.

Tiel, la komponado kaj strukturo de proteinoj havanta strukturo terciaria estas priskribebla kiel ruliĝis supren en globuloj polipéptido ĉenoj, konservante kaj stabiligante lia conformación pro diversaj specoj de kemiaj interagoj. Ekzemploj de tiaj péptidos: fosfoglitseratkenaza, tRNA, alfa-keratino, silko fibroin, kaj aliaj.

La strukturo cuaternaria

Tio estas unu el la plej malfacilaj de la globuloj, kiuj formas proteinojn. La strukturo kaj funkcio de proteinoj de tia plano estas tre versátil kaj specifaj.

Kio estas tiu conformación? Estas kelkaj (foje dekoj) de grandaj kaj malgrandaj polipéptido ĉenoj, kiu formiĝas sendepende. Sed tiam, pro la sama interagoj kiujn ni konsideras la terciara strukturo de ĉi tiuj péptidos estas torditaj kaj interplektitaj. Tiel akiris kompleksajn conformacional globuloj kiuj povas enhavi metalon atomoj kaj lipidoj grupoj, kaj carbohidrato. Ekzemploj de tiaj proteinoj: ADN polimerasa, tabako viruson koverto proteino, hemoglobino, kaj aliaj.

Ĉiuj peptide strukturoj ni diskutis havas proprajn metodojn de identigo en la laboratorio, bazita sur aktualaj ebloj uzi kromatografio, centrifugado, elektrono kaj optika mikroskopio kaj alta komputilo teknologioj.

funkcioj

La strukturo kaj funkcio de proteinoj estas forte korelaciita kun la alia. Tio estas, ĉiu peptide ludas rolon, kiu estas unika kaj specifa. Estas ankaŭ tiuj kiuj kapablas plenumi en vivanta ĉelo, pluraj gravaj transakcioj. Sed ĝi povas esti resumita kiel esprimi la bazajn funkciojn de la proteino molekuloj en la korpoj de vivantaj estaĵoj;

1. Provizante trafikon. Celled organismoj aŭ orgánulos, aŭ iuj specoj de ĉeloj kapablas movado, parlamento, movadoj. Tiu proteino estas provizita, formante parto de ilia strukturo de la motoro aparato: cilioj, flagelos, membrano citoplasmática. Se ni parolas pri la nekapablo movo de la ĉeloj, la proteinoj povas kontribui al ilia redukto (myosin muskolo).
2. Nutricional aŭ rezervo funkcio. Ĝi estas amasiĝo de proteino molekuloj en ovocitos, embrioj kaj planto semoj por la plua kompletigo mankas nutrientes. Sur fendiĝon de la péptidos produktas aminoácidos kaj biologie aktivaj substancoj, kiuj estas necesa por normala evoluo de vivantaj organismoj.
3. La energio funkcio. Krom karbonhidratoj devigas la korpo povas produkti kaj proteinoj. En la dekadenco de 1 g de peptide liberigita 17,6 kJ utila energio en la formo de adenosina trifosfato (ATP), kiu estas elspezita por esencaj procezoj.
4. Signalo kaj reguliga funkcio. Ĝi konsistas en efektivigi zorgema monitorado de daŭra procezoj kaj la transdono de signaloj de ĉelo al histo, de ili al la aŭtoritatoj, de la lasta al la sistemo kaj tiel plu. Tipa ekzemplo estas la insulino, kiu estas strikte registras la nombro de sango glukozo.
5. Ricevilo funkcio. Ĝi estas atingita per ŝanĝanta la conformación de la peptide kun unu flanko de la membrano kaj engaĝi la alia fino de reestructuración. Kiam tiu okazas kaj la signalo transdono kaj la informo bezonata. La plej multaj el tiuj proteinoj estas enkonstruita en la membrano citoplasmática de ĉeloj kaj efektivigi striktan kontrolon super ĉiuj el la materialo forpaso therethrough. Ankaŭ atentigi vin al la kemiaj kaj fizikaj ŝanĝoj en la medio.
6. Transporto funkcio de la péptidos. Ĝi efektivigas nutras proteinojn kaj transportador proteinojn. Ilia rolo estas evidenta - transporti dezirinda molekuloj al la lokoj kun malalta koncentriĝo de la altaj partoj. Tipa ekzemplo estas la transporto de oksigeno kaj karbona dioksido el la organoj kaj histoj de la proteino hemoglobino. Ili ankaŭ atingis la transdono de komponaĵoj kun malalta molekula pezo tra la membrano en la ĉelo.
7. Strukturo funkcio. Unu el la plej gravaj de tiuj, kiuj plenumas proteino. La strukturo de la ĉeloj kaj iliaj orgánulos estas provizita péptidos. Ili estas simila al la kadro difini formon kaj strukturon. Krome, ili ankaŭ subtenas ĝin kaj modifi eventuale. Tial, por la kresko kaj disvolviĝo de ĉiuj vivantaj organismoj esencaj proteinoj en la dieto. Tia péptidos inkludas elastina, tubulin, colágeno, actina kaj aliaj queratina.
8. La kataliza funkcio. Ŝia elfaranta enzimoj. Multaj kaj diversaj, ili akcelas ĉiujn kemiaj kaj biokemiaj reagoj en la korpo. Sen ilia partopreno, ordinaraj pomo en la stomako povus digesti nur por du tagoj, ĝi verŝajne fleksi samtempe. Sub la ago de catalasa, peroxidasa kaj aliaj enzimoj, tiu procezo okazas en du horoj. Ĝenerale, estas danke al tiu rolo, proteino anabolismo kaj catabolismo efektivigas, te, plasto kaj energio metabolo.

La protektan rolon

Estas pluraj tipoj de minacoj, de kiu proteinoj estas desegnita por protekti la korpon.

Unue, kemia atako traŭmata reactivos, gasoj, molekuloj, substancoj malsama spektro de agado. Péptidos kapablas okupi kun ili en kemia reago, gxojigas en sendanĝera formo aŭ simple neŭtraligi.

Due, la fizika minaco el la vundo - se la proteino fibrinógeno ĝustatempe ne transformita en fibrina en la loko de vundo, la sango ne kazeo, kaj de ĉi tie obstrukco okazos. Tiam, male, ĝi bezonas plasmina peptide kapabla sucxis coágulo kaj restarigi patency de la ŝipo.

Trie, la minaco de imuneco. Strukturo kaj valoro de la proteinojn kiuj formas la imunaj defendoj, estas ege grava. Antikorpoj, immunoglobulins, interferones - ĉiuj estas grava kaj signifa elementoj de la ganglioj kaj imunaj sistemoj. Ajna fremda partikloj, malica molekulo, mortintoj ĉeloj aŭ parto de la tuta strukturo estas submetita al tujan enketon de la peptide kombinaĵo. Tial persono povas posedi, sen la helpo de drogoj ĉiutage por protekti sin de infekto kaj simplajn virusojn.

fizikaj ecoj

La strukturo de la proteino ĉeloj estas tre specifa kaj dependas de la funkcio. Sed la fizikaj proprietoj de péptidos estas similaj kaj povas esti reduktita al la sekvaj karakterizaj.

1. Pezo molekuloj - al 1000000 Daltons.
2. En akva solvaĵo formas la koloida sistemo. Tie strukturo akiras ŝarĝi kapabla varias dependanta sur la acidez de la duona.
3. Kiam malkovrita al severaj kondiĉoj (radiado, acida aŭ alkalaj, temperaturo, ktp) povas moviĝi al aliaj niveloj conformaciones, tio estas: desnaturalizar. La procezo en 90% de kazoj neinversigeblaj. Tamen, ekzistas inversa movo - renaturation.

Ĉi bazaj propraĵoj de fizikaj karakterizaĵoj de la péptidos.